Toharisman, Aris
Perhimpunan Biologi Indonesia

Published : 2 Documents Claim Missing Document
Claim Missing Document
Check
Articles

Found 2 Documents
Search

Partial Purification and Characterization of Chitin Deacetylase Produced by Bacillus thermoleovorans LW-4-11 Toharisman, Aris; Suhartono, Maggy T.
JURNAL BIOLOGI INDONESIA Vol 4, No 4 (2007): JURNAL BIOLOGI INDONESIA
Publisher : Perhimpunan Biologi Indonesia

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | DOI: 10.14203/jbi.v4i4.3249

Abstract

ABSTRACTPurifikasi Parsial dan Karakterisasi Enzim Kitin Deasetilase yang Dihasilkan Bacillus thermoleovorans LW-4-11. Kitin deasetilase yang dihasilkan dari bakteri Bacillus thermoleovorans LW-4-11 telah dimurnikan menggunakan amonium sulfat 70% diikuti dengan perlakuan panas (suhu 70°C selama 1 jam). Kemurnian enzim yangdipisahkan dari medium fermentasi meningkat 4.28 kali dengan aktivitas spesifik sekitar 43.7 mUImg. Enzim memiliki suhu dan pH optimum masing-masing 80°C dan 6.0 dalam substrat 0-hydroxyethylated chitin (glycol chitin). Kitindeasetilase ini relatif tahan panas dengan waktu-paruh sekitar 30 menit pada suhu 80 "C. Enzim dihambat oleh ion Li, ZnZ+, MnZ+, Co2 and Ni pada konsentrasi 1 mM, tetapi diaktifkan oleh EDTA 1 mM.Kata kunci: purifikasi parsial, karakterisasi, kitin deasetilase, B. thermoleovorans LW-4-11
Kinetic Parameters of Endochitinase from Bacillus licheniformis MB-2 Toharisman, Aris; Barth, M. Spindier; Suhartono, T.
JURNAL BIOLOGI INDONESIA Vol 4, No 2 (2006): JURNAL BIOLOGI INDONESIA
Publisher : Perhimpunan Biologi Indonesia

Show Abstract | Download Original | Original Source | Check in Google Scholar | DOI: 10.14203/jbi.v4i2.3265

Abstract

ABSTRAKParameter Kinetika Endokitinase dari Bacillus licheniformis MB-2. Bacilluslicheniformis MB-2 yang diisolasi dari air panas di Tompaso (Sulawesi Utara)menghasilkan 5 enzim kitinase ekstraselular. Salah satu enzim, Chi-67, telah dimumikandan diarekterisasi. Chi-67 dapat menghidrolisis substrat kitin buatan maupun alami.Analisis kinetika aktivitas enzim terhadap berbagai substrat kitin telah dilakukan. Enzimdapat memotong 4-methylumbelliferyl N, N-diacetylchitobioside {MUF(GINAc),}, 4-methylumbellifelyl N:N N-triacetylchitotrioside {MUF(GINAc),), glikol kitin, dankoloidal kitin, tetapi tidak dapat melepaskan senyawa MUF dari 4-methylumbelliferylN-acetyl-R-D-glucosamine {MUF(GINAc)}. Ini menunjukkan Chi-67 memiliki tipepernotongan endo. K u ~kaec epatan reaksi substrat menunjukkan pola profil Michaelis-Menten. Kecepatan reaksi maksimum (V,,) terhadap MUF(GlNAc), identik denganVmatxe rhadap MUF(GINAC)~ya itu 0.02 pM.mitil . VmaeXn zim terhadap koloidal kitinadalah 0.01 pM.h- atau lebih rendah 3 kali dari nilai VmaXpa da substrat glikol kitin (0.03M h ) Nilai Kcu, untuk koloidal kitin sebesar 8.01 h- atau hampir 2 kali lebih tinggidari glikol kitin (4.32 h-I) sementara Kc, untuk MUF(GlNAc),adalah 3.65 min- atau1,5 kali lebih tinggi dari Kc%,M UF(GINAc), yang hanya 2.90 min- . Afinitas Chi-67terhadap koloidal kitin, glikol kitin, MUF(GINAc),, dan MUF(GINAc), yang ditunjukkanoleh nilai konstanta Michaelis (K,) masing-masing 3.08 rng.ml-I, 0.32 mg.ml-I, 0.26 mMdan 0.1 mM.Kata kunci: Bakteri, endokitinase, enzim, dan stabilitas panas